تحميل كتاب الاحياء للصف الحادي عشر الفصل الدراسي الاول المنهج العماني 2025-1446 pdf؟ او تنزيل كتاب الاحياء الحادي عشر فصل اول عمان، عرض وتحميل على منصة كتابك المدرسي.
محتوى كتاب الاحياء الصف الحادي عشر فصل اول عمان
المحتويات
المقدمة
كيف تستخدم هذه السلسلة
كيف تستخدم هذا الكتاب
الوحدة الثالثة: الإنزيمات
- ما هو الإنزيم
- طريقة عمل الإنزيم
٣-٣ استقصاء سير تفاعل محفّز بالإنزيم
العوامل المؤثرة في عمل الإنزيم
٣-٥ مقارنة ألفة (تلاؤم) الإنزيمات
٣-٦ مثبطات الإنزيم
الإنزيمات المثبتة
يحتوي كتاب التجارب العملية والأنشطة على أنشطة وأسئلة نهاية الوحدة، والتي تم اختيارها بعناية، بهدف مساعدة الطلبة على تطوير المهارات المختلفة التي يحتاجون إليها أثناء تقدمهم في دراسة كتاب الأحياء. كما تساعد هذه الأسئلة الطلبة على تطوير فهمهم لمعنى الأفعال الإجرائية المستخدمة في الأسئلة، إضافة إلى دعمهم في الإجابة عن الأسئلة بشكل مناسب. كما يحقق هذا الكتاب للطلبة الدعم الكامل الذي سوف يساعدهم على تطوير مهارات الاستقصاء العملية الأساسية جميعها. وتشمل هذا المهارات تخطيط الاستقصاءات واختيار الجهاز وكيفية التعامل معه، وطرح الفرضيات وتدوين النتائج وعرضها، وتحليل البيانات وتقييمها .
تأثير تركيز الإنزيم على معدل نشاط الإنزيم يبين الشكل ٣- نتائج استقصاء يتضمن إنزيم الكتاليز والمادة المتفاعلة بيروكسيد الهيدروجين. فالكتاليز يوجد في مستخلص من نبات الكرفس، بحيث أضيفت تراكيز مختلفة من محلول الكتاليز إلى محاليل بيروكسيد الهيدروجين، وقد جرى تحضير التراكيز المختلفة عن طريق تغيير الحجم الأولي لمستخلص الكرفس، ثم استكمالها بالماء المقطر إلى الحجم القياسي. وكانت كمية بيروكسيد الهيدروجين (المادة المتفاعلة نفسها في بداية جميع التفاعلات الخمسة. يسهل ملاحظة التشابه في شكل جميع المنحنيات الخمسة كما هو موضح في الشكل ٣ ١٩. ففي كل حالة كان التفاعل يبدأ بسرعة كبيرة (منحنى حاد)، ثم يتباطأ تدريجيًا (استقرار المنحنى). يمكن مقارنة معدلات هذه التفاعلات الخمسة لمعرفة تأثير تركيز الإنزيم على معدل التفاعل من الأفضل ملاحظة المعدل في بداية التفاعل مباشرة، لأنه مع بدء التفاعل تتفاوت كمية المادة المتفاعلة في كل تفاعل، وذلك لأن المادة المتفاعلة تتحوّل إلى ناتج بمعدلات مختلفة في كل من التفاعلات الخمسة. وهكذا، يمكن التأكد من تماثل تركيز المادة المتفاعلة في جميع الأنابيب في البداية فقط. وبحساب المعدلات الأولية، يمكن التأكد أن الاختلاف في معدلات التفاعل ناتجة فقط من الاختلاف في تركيز الإنزيم وليس من الاختلاف في تركيز المادة المتفاعلة. بإمكاننا حساب ميل المنحنى بعد 30 ثانية من بدء التفاعل لحساب المعدل الأولي للتفاعل لتركيز كل إنزيم. يمكننا بعد ذلك رسم تمثيل بياني آخر كما هو موضح في الشكل ٣-٩ ب، بحيث يبين المعدل الأولي للتفاعل مقابل تركيز الإنزيم.
يبين هذا التمثيل البياني أن المعدل الأولي للتفاعل يزداد خطيًا. وفي هذه الظروف يتناسب معدل التفاعل طرديًا مع تركيز الإنزيم. وهو ما يُفترض حدوثه؛ فكلما زادت كمية الإنزيم زادت المواقع النشطة المتاحة لارتباط المادة المتفاعلة. ومع وفرة المادة المتفاعلة، يزداد المعدل الأولي للتفاعل خطيًا مع تركيز الإنزيم. تأثير تركيز المادة المتفاعلة على نشاط الإنزيم يبين الشكل ۳-۱۰ نتائج استقصاء يتضمن استخدام إنزيم الكتاليز وبيروكسيد الهيدروجين كمادة متفاعلة. إذ يظهر تباين حجم بيروكسيد الهيدروجين، بينما يبقى حجم الكتاليز ثابتا . وتم تمثيل منحنيات غاز الأكسجين المتحرر مقابل الزمن لكل تفاعل، وكذلك المعدل الأولي للتفاعل لأول 30 ثانية. ثم تم تمثيل المعدلات الأولية للتفاعل مقابل تركيز المادة المتفاعلة. يزداد المعدل الأولي للتفاعل أيضًا بازدياد تركيز المادة المتفاعلة، وهو أمر متوقع؛ فكلما ازداد عدد جزيئات المادة المتفاعلة ازداد عدد مرات دخولها إلى المواقع النشطة. إلا أنه مع استمرار زيادة تركيز المادة المتفاعلة، والحفاظ على تركيز الإنزيم ثابتًا، ستمتلئ جميع المواقع النشطة للإنزيم. وإذا أضيف المزيد من المادة المتفاعلة، لا يستطيع الإنزيم ببساطة أن يعمل بسرعة، حيث إن جزيئات المادة المتفاعلة سوف تنتظر لترتبط بالموقع النشط. يعمل الإنزيم بالسرعة القصوى الممكنة له، والمسماة Vmax ، حيث ٧ تعني السرعة و max تعني القصوى.
مثبطات الإنزيم التثبيط التنافسي العكسي لقد درست سابقًا أن للموقع النشط للإنزيم شكلا متمما مع مادته المتفاعلة. لكن، قد يكون لجزيء ما شكل شبيه بالمادة المتفاعلة يدخل الموقع النشط للإنزيم، الأمر الذي يؤدي إلى تثبيط عمل الإنزيم. إذا ارتبط الجزيء المثبط في الموقع النشط لمدة وجيزة، فسيحدث تنافس بينه وبين المادة المتفاعلة على الموقع. وإذا كانت جزيئات المادة المتفاعلة أكثر من الجزيئات المثبطة، فستفوز جزيئات المادة المتفاعلة بسهولة في التنافس، وبالتالي لن تتأثر وظيفة الإنزيم كثيرا . لكن إذا ارتفع تركيز المادة المثبطة أو انخفض تركيز المادة المتفاعلة ينخفض احتمال ارتباط المادة المتفاعلة بموقع نشط فارغ، الأمر الذي يؤدي إلى تثبيط وظيفة الإنزيم، فيما يسمى التثبيط التنافسي Competitive inhibition الشكل ٣-١٣ . وهو عكسي أي قابل للعكس أحيانًا عبر زيادة تركيز المادة المتفاعلة. ويوضح الشكل ٣-١٣ الفرق بين التثبيط التنافسي والتثبيط غير التنافسي. من الأمثلة على التثبيط التنافسي ما يحدث في علاج شخص شرب إيثيلين جلايكول Ethylene glycol عن طريق الخطأ . يستخدم هذا المركب كمضاد للتجمد، وهو يتحوّل بسرعة في الجسم إلى حمض أوكساليك Oxalic acid ، الذي يمكن أن يسبب تلفا كلويًا مستداما . إلا أن الموقع النشط للإنزيم الذي يحوّل إيثيلين جلايكول إلى حمض أوكساليك يستقبل أيضا الإيثانول. فإذا تم إعطاء الشخص المصاب بالتسمم جرعة كبيرة من الإيثانول، يعمل الإيثانول كمثبط تنافسي، يبطئ تأثير الإنزيم على إيثيلين جلايكول لمدة تكفي لإفراز إيثيلين جلايكول من الجسم.
العلوم ضمن سياقها لماذا نكبر ونشيخ؟ ما الفائدة من إطالة عمر الإنسان؟ سؤال شغل الكيميائيين الأوائل الصورة ١٤ ، وجعلوا نصب أعينهم هدفين رئيسيين: . معرفة كيفية تحويل المعادن الرخيصة (مثل الرصاص) إلى معادن ثمينة» (مثل الذهب والفضة. . اكتشاف إكسير الحياة، الذي يحقق الشباب الدائم. مع بداية القرن العشرين اعتقد العلماء أن هذه الأهداف مجرد أحلام مستحيلة، غير أنهم اليوم مصرون على تحدي فكرة أن الشيخوخة أمر لا مفر منه. فلماذا تشيخ الكائنات الحية وتموت؟ لقد عاد الاهتمام بمسألة الشيخوخة مع اكتشاف التيلوميرات عام 1978م. فالتيلوميرات تسلسلات واقية من النيوكليوتيدات، توجد في نهايات الكروموسومات والتي تقصر في كل مرة تنقسم فيها الخلية، الأمر الذي يؤدي الى تراجع تدريجي للكائن الحي تنتج عنه الشيخوخة. تستطيع بعض الخلايا تجديد التيلوميرات باستخدام إنزيم تيلوميريز. ويعتقد أن الخلايا السرطانية قادرة على ذلك بهدف جعلها لا تموت. لذلك، قد يكون ممكنا منع شيخوخة الخلايا الطبيعية، وذلك بالحفاظ على نشاط إنزيم التيلوميريز. سؤال للمناقشة قد تثير مسألة إبطاء عملية الشيخوخة أو إمكانية منع حدوثها، قضايا معنوية وأخلاقية. حاول تحديد بعض هذه القضايا ومناقشتها .
